Un enzima per la degradazione e riciclaggio del polietilene tereftalato (PET)

Rinaldo Cervellati.

La notizia è riportata da Melissae Fellet in uno speciale dell’ultimo numero di Chemistry & Engineering News on-line (28 febbraio 2018).

Ricercatori americani sono riusciti a inserire uno zucchero in un enzima batterico che potrebbe migliorarne la capacità di degradare il polietilene tereftalato (PET), favorirne il riciclo, evitando quindi che finisca in discarica (Abhijit N. Shirke et al., Stabilizing leaf and branch compost cutinase (LCC) with glycosylation: Mechanism and effect on PET hydrolysis, Biochemistry, 2018, DOI: 10.1021/acs.biochem.7b01189).

Le bottiglie di acqua minerale, bevande, shampoo, ecc. in polietilene tereftalato (PET), una delle plastiche più comuni e usate, vengono in genere riciclate macinandole in piccole scaglie, che vengono poi utilizzate per fabbricare prodotti come contenitori di plastica, tappeti, e altri materiali. Ma alcuni di questi manufatti non possono più essere riciclati e finiscono nelle discariche o nell’ambiente. Usando enzimi per degradare il PET in glicole etilenico e acido tereftalico, i riciclatori potrebbero usare gli ingredienti recuperati per produrre nuove bottiglie di plastica della stessa qualità. Tale processo consentirebbe di riciclare ripetutamente il materiale, contribuendo a risolvere il problema sempre crescente dei rifiuti di plastica.

Rifiuti di plastica

I funghi fitopatogeni responsabili di alcune malattie delle piante usano enzimi chiamati cutinasi per saponificare gli esteri contenuti nella cutina danneggiando così i tessuti vegetali. Sebbene di origine non ben chiara le cutinasi sono simili a enzimi batterici. E’ noto che le cutinasi, particolarmente quella delle foglie (LCC), possono anche “digerire” il PET scomponendolo nei suoi ingredienti monomerici. Le cutinasi degradano il PET più efficacemente a circa 75 ° C, una temperatura alla quale le catene di PET si allentano aprendo spazi fra di esse. Le cutinasi vanno a occupare questi spazi e fanno il loro lavoro degradando la plastica. Tuttavia l’enzima non funziona a lungo a queste temperature perché inizia a aggregarsi con se stesso inattivandosi.

Nel lavoro citato all’inizio, Richard A. Gross del Rensselaer Polytechnic Institute a Troy NY, responsabile della ricerca e i suoi collaboratori hanno cercato di impedire alla LCC di formare questi aggregati inattivi.

Il Gruppo del Prof. Gross (al centro)

Essi hanno pensato di inserire zuccheri in posizioni strategiche, in modo da mantenere intatta la struttura dell’enzima anche a temperature elevate, creando cioè barriere fisiche che rendessero più difficile la formazione degli aggregati.

Sebbene i batteri non rivestano naturalmente le loro proteine ​​con zuccheri, come invece succede per le cellule eucariote, i ricercatori hanno notato tre siti sulla cutinasi in cui le cellule eucariote potrebbero aggiungere una breve stringa di zuccheri. Utilizzando tecniche di ingegnera genetica hanno programmato un lievito, eucariota, per produrre una cutinasi batterica originariamente isolata da microbi trovati nel compost di foglie e rami. Dopo aver prodotto la cutinasi, le cellule hanno naturalmente glicosilato l’enzima nei siti previsti.

Struttura della cutinasi glicosilata: in rosso i siti glicosilati, in verde i siti attivi

I ricercatori hanno purificato la cutinasi glicosilata e ne hanno valutato la tendenza all’aggregazione studiando la luce diffusa attraverso una soluzione dell’enzima a varie temperature.

La cutinasi glicosilata ha iniziato ad aggregarsi e disperdere la luce a temperature intorno agli 80 ° C, mentre l’enzima non glicosilato ha diffuso molta più luce a partire da 70 ° C, formando anche ammassi visibili in alcuni test. La cutinasi glicosilata, lavorando a temperatura e concentrazione ottimali, ha degradato più PET rispetto alla proteina non glicosilata.

La maggiore stabilità e attività della cutinasi glicosilata è un grande passo avanti verso l’ottimizzazione dell’enzima al fine di una sua commercializzazione, dice Gross.

“Questa tecnologia potrebbe contribuire a rendere più degradabile una delle plastiche maggiormente utilizzate”, afferma Lucia Gardossi dell’Università di Trieste, che utilizza gli enzimi per produrre plastiche rinnovabili.

Non molto tempo fa la Cina riciclava circa la metà dei rifiuti di plastica e carta del pianeta. Ma l’anno scorso, la Cina ha vietato l’importazione di 24 tipi di rifiuti solidi, lasciando gli altri Paesi alla ricerca di soluzioni efficaci per smaltire montagne di plastica.

Montagna di rifiuti di plastica

“Il problema dei rifiuti di plastica è così urgente, e lo sviluppo di soluzioni per la gestione della plastica così veloce, da farmi ritenere che un enzima efficace come questo troverà applicazioni pratiche in poco tempo”, ha detto Gardossi.

*Tradotto e adattato da c&en news, web: February 28, 2018